Biokemio enzimoj. Strukturo, ecoj kaj funkcioj

La ĉelo de ĉiu vivanta organismo, milionoj de kemiaj reakcioj okazas. Ĉiu el ili estas gravaj, do estas grave subteni la rapido de biologiaj procezoj al alta nivelo. Preskaŭ ĉiu reago estas katalizita de lia enzimo. Kio estas enzimoj? Kio estas ilia rolo en kaĝo?

Enzimoj. difinon

La termino "enzimo" devenas de latina fermentum - fermentaĵo. Ili povas ankaŭ nomi enzimojn el la greka eo zyme - "en saltegojn."

Enzimoj - biologie aktivaj substancoj, do ajna reago okazas en la ĉelo, ne povas malhavi ilin. Ĉi tiuj komponaĵoj agi kiel kataliziloj. Laŭe, ajna enzimo havas du ĉefajn proprietojn:

1) Enzimo akcelas la biokemio reago, sed ĝi ne estas konsumitaj.

2) La valoro de la konstanta de ekvilibro ne ŝanĝas, sed nur akcelas la atingo de ĉi tiu valoro.

Enzimoj plirapidigi biokemio reagoj en la miloj, kaj en iuj kazoj, miliono fojojn. Tio signifas, ke en la foresto de la enzimo sistemon ĉiuj intracelular procezoj estas preskaŭ haltis, kaj la ĉelo mem mortas. Tial, la rolo de enzimoj kiel aktivaj ingrediencoj estas alta.

Gamo da enzimoj ebligas diversificar reguligi ĉelo metabolo. En ĉiu akvofalon de reagoj partoprenantaj multaj malsamaj klasoj de enzimoj. Biologia kataliziloj havas altan selectividad tra specifa conformación de la molekulo. T. Al. Plejofte enzimoj estas proteino en la naturo, ili estas en terciario aŭ cuaternario strukturo. La kialo estas denove la specifecon de la molekulo.

La funkcio de enzimoj en la ĉelo

La ĉefa tasko de la enzimo - akcelo responda reago. Ajna akvofalo procezoj, ĉar malkomponaĵo de hidrogeno peróxido kaj finante glikolizo, postulas la ĉeeston de biologia katalizilo.

Konvena operacio de enzimoj atingis altan specifecon al specifa substrato. Tio signifas, ke la katalizilo povas nur akceli certaj reago kaj ne pli, eĉ tre simila. Per la grado de specifeco de la enzimo, la sekvaj grupoj:

1) La enzimoj kun absoluta specifeco kiam katalizita de nur unu sola reago. Ekzemple, collagenase digestas la colágeno, kaj maltase aligxos maltozo.

2) enzimoj kun relativa specifecon. Tio inkludas substancojn kiuj povas katalizi certa klaso de reagoj, ekzemple, hidrolíticas fendiĝon.

biocatalyst laboro komenciĝas per la ligo de lia aktiva loko al la substrato. Samtempe paroli pri la pla interago simila al prizono. Tio aludas al plena matĉo kun la substrato formas la aktiva centro, kiu ebligas al akceli la reagon.

La sekva paŝo konsistas en la kurso de la reago. Lia rapido pliigas de la ago de la enzimo kompleksa. En la fino, ni preni la enzimo, kiu estas rilata al la reago produktoj.

Supera Korpo - forigi la reago produktoj de la enzimo, post kiuj la aktiva ejo denove fariĝas libera por alia operacio.

Esquemáticamente, la laboro de la enzimo en ĉiu etapo povas esti skribita kiel:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, kie S - estas la substrato, E - la enzimon kaj P - produkto.

klasifiko de enzimoj

En la homa korpo, Vi povas trovi grandan nombron da enzimoj. Ĉio scion pri iliaj funkcioj kaj laboro estis sistemigis kaj rezulte estis ofta klasifiko, tra kiu vi povas facile determini kio estas aparta katalizilo. Jen ses bazaj klasoj de enzimoj, kaj ankaŭ kelkaj ekzemploj de subgrupoj.

1. Oksidoreduktase.

Enzimoj de ĉi tiu klaso katalizi redoksa reagoj. Tuta reakiris 17 sub-grupoj. Oksidoreduktase estas kutime ne-proteino parto provizita vitamino aŭ hemo.

Inter la oksidoreduktase ofte trovis la sekvajn subgrupoj:

a) dehidrogenazo. Biokemio-dehidrogenazo enzimo estas fendante hidrogeno atomoj kaj kopii ĝin al alia substrato. Tiu subgrupo estas plej ofta en la reagoj de spirado, fotosintezo. Kiel parto de la dehidrogenazo estas nepre ĉeestas en la formo de coenzima NAD / NADH aŭ flavoproteins FAD / FMN. Ofte estas metalaj jonoj. Ekzemploj inkludas enzimojn kiel ekzemple tsitohromreduktazy, piruvato dehidrogenazo, isocitrate dehidrogenazo, kaj ankaŭ multaj hepato enzimoj (lactato dehidrogenazo, glutamato dehidrogenazo, kaj tiel plu. D.).

b) oxidases. Kelkaj enzimoj katalizi la aldono de oksigeno al hidrogeno, per la reago produktoj povus esti akvo aŭ hidrogeno peróxido (H ₂ 0, H ₂ 0 _2). Ekzemploj de la enzimoj citokromo oksidase, tyrosinase.

c) peroxidasa kaj catalasa - enzimoj kiuj catalizan la malkomponaĵo H2 _O2 al akvo kaj oksigeno.

g) oxygenase. Tiuj biocatalysts akceli oksigeno alligiteco al la substrato. Dofamingidroksilaza - unu el la ekzemploj de tiaj enzimoj.

2. Transferases.

Celo enzimoj de ĉi tiu grupo estas transigo de radikaluloj de la substanco de la donante substanco al la ricevanto.

a) methyltransferase. DNA methyltransferase - ŝlosilo enzimoj kiuj kontrolas la procezo de DNA replicación. La metilación nucleótidos ludas gravan rolon en la reguligo de la acidaj nucleicos laboro.

b) acyltransferase. Enzimoj de ĉi subgrupo estas transportitaj de unu molekulo al alia acyl grupo. Ekzemploj acyltransferases: lecitino-kolesterolon acyltransferase (portas funkcia grupo kun acida graso sur kolesterolon), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (acyl grupo estas kopiita al lysophosphatidylcholine).

c) aminotransferases - enzimoj kiuj estas implikitaj en la konvertiĝo de aminoácidos. Ekzemploj de la enzimoj alanina aminotransferase kiu katalizas la sintezo de alanina de piruvato kaj glutamato per transigo amino grupo.

g) phosphotransferase. Enzimoj katalizi la aldono de tiu subgrupo de la fosfata grupo. Alia nomo phosphotransferase kinase, estas pli ofta. Ekzemploj inkludas enzimojn kiel ekzemple hexokinase kaj aspartato, kiu estas kunigitaj al la heksozo fosfato restaĵoj (plejparte glukozo) kaj acida aspártico , respektive.

3. Hydrolases - klason de enzimoj kiuj catalizan la rompo de ligoj en la molekulo, sekvita de aldono de akvo. Substancoj kiuj apartenas al ĉi tiu grupo - la ĉefa digestiga enzimo.

a) esterasas - rompi la ester katenoj. Ekzemplo - lipases ke rompi grasoj.

b) glycosidases. Biokemio enzimoj de ĉi tiu serio estas en la detruo de la glycoside ligiloj de polimeroj (oligosaccharides kaj polisakaridojn). Ekzemploj: amilasa, sucrase, maltase.

c) peptidasa - enzimoj kiuj catalizan la rompo de proteinoj al aminoácidos. Peptidasa-rilataj enzimoj kiel ekzemple Pepsino, Tripsino, chymotrypsin, karboiksipeptidaza.

g) Amidases - aligxintaj amida katenoj. Ekzemploj: .. Arginase, urease, glutaminase ktp Multaj amidase enzimoj estas trovitaj en ornithine ciklo.

4. Lyases - enzimoj por funkcioj similaj al hydrolases Tamen en la fendiĝon katenojn en molekuloj ne konsumis akvo. Enzimoj de ĉi tiu klaso ĉiam havi parton de ne-proteino parto, ekzemple, en la formo de vitaminoj B1 kaj B6.

a) decarboxylase. Ĉi tiuj enzimoj agas sur la C-C ligo. Ekzemploj estas glutámico acido decarboxylase aŭ piruvato decarboxylase.

b) hydratase kaj dehydratase - enzimoj kiuj catalizan la fendiĝon de C-O obligacioj.

c) La amidine-lyases - detruante C-N ligo. Ekzemplo: argininsuktsinatliaza.

g) R-O lyase. Tiaj enzimoj estas kutime restis aligxinta fosfato grupo de substrato materialo. EKZEMPLO: adenylyl ciclasa.

Biokemio de enzimoj bazita sur ilia strukturo

La kapablo de ĉiu enzimo estas determinita de la individuo, nur liaj propraj strukturo. Ajna enzimo - estas ĉefe proteino, kaj ĝia strukturo kaj la grado de kunmeto ludas kernan rolon en determinado lia funkcio.

Ĉiu biocatalyst karakterizas por la ĉeesto de la aktiva centro, kiu, siavice, estas dividita en pluraj malsamaj funkciaj areoj:

1) Kataliza Centro - speciala regiono de la proteino, en kiu la enzimo adhero al la substrato. Depende de la conformación de la proteino molekuloj kataliza centro povas preni diversajn formojn, kiuj devus korespondi al la substrato tiel kiel prizono. Tia kompleksa strukturo klarigas kial la enzimo proteino estas en la terciario aŭ cuaternario stato.

2) Adsorción Centro - servas kiel "posedanto". Ĉi tie, antaŭ ĉio komunikado okazas inter la enzimo molekulo kaj la substrato molekulo. Tamen, la ligo kiu formas la adsorbado centro, tre malforta, kaj tiel la kataliza reago estas reversible en tiu stadio.

3) Allosteric centroj povas esti lokita en la aktiva centro, kaj trans la tuta surfaco de la enzimo. Ilia funkcio - reguligo de la enzimo. Reglamento okazas pere molekuloj inhibidores kaj activadores molekuloj.

La aktiviganto proteinojn devigaj al la enzimo molekulo, akceli lian operacion. Inhibidores, male, inhibicias kataliza aktiveco, kaj tio povas okazi dumaniere: aŭ la molekulo ligas al la allosteric centro regiono de la aktiva centro de la enzimo (konkuran inhibicio) aŭ ĝi estas alfiksita al alia regiono de la proteino (ne konkuraj inhibicio). Konkurenciva inhibicio estas konsiderata pli efika. Post tiel fermita spaco por substrato devigaj al la enzimo, kaj tiu procezo estas nur ebla en la kazo de preskaŭ kompleta koincido de la inhibidor molekulo kaj formi aktiva centro.

Enzimo ofte ne konsistas en aminoácidos, sed ankaŭ de aliaj organikaj kaj neorganikaj substancoj. Laŭe, izolita apoenzyme - proteinaceous parto coenzima - organika duonon kaj kofaktoro - neorganikaj parton. Coenzima povas esti reprezentitaj ulgevodami, grasoj, la acidaj nucleicos, vitaminoj. Siavice, la kun-faktoro - ofte apogan metalaj jonoj. Enzimo aktiveco estas determinita de lia strukturo: Pliaj substancoj inkluzivita en la komponado, ŝanĝi kataliza propraĵoj. Diversaj tipoj de enzimoj - estas la rezulto de kombino de ĉiuj ĉi tiuj faktoroj formi kompleksa.

Regulado de la laboro de enzimoj

Enzimoj kiel la biologie aktiva substanco estas ĉiam necesa por la korpo. Biokemio de enzimoj estas ke ili estu en la kazo de troa katalizo malutilon vivantaj ĉeloj. Por malhelpi malutilajn efikojn sur la korpo enzimoj necesas iel reguligas ilian laboron.

T. Al. La enzimoj apartenas proteino en la naturo, ili estas facile detruitaj ĉe alta temperaturoj. desnaturalización procezo estas reversible, sed eble signife influas la substanco.

pH ankaŭ ludas gravan rolon en la reguligo. Maksimuma enzimo aktiveco estas ĝenerale observita ĉe neŭtrala pH (7,0-7,2). Ankaŭ havas enzimojn kiuj laboras nur sub acida kondiĉoj aŭ nur en alkalaj. Tiel, en la ĉela lisosomas subtenis malaltan pH, ĉe kiuj la maksimuma aktiveco de enzimojn hidrolíticas. En la okazaĵo de hazarda kontakto kun la citoplasmo, kie la medio estas pli proksima al neŭtrala, ilia aktiveco malpliiĝos. Tia protekto de "samopoedaniya" estas bazita sur la trajtoj de la hydrolase.

Ĝi havas mencii la gravecon de coenzima kaj kofaktoro en la komponado de enzimoj. La ĉeesto de vitaminoj aŭ metalaj jonoj signife influas la funkciadon de iuj specifaj enzimoj.

Nomenclatura de enzimoj

Ĉiuj enzimoj de la korpo estas nomataj laŭ sia aparteno al iu ajn el la klasoj, kaj ankaŭ la substrato per kiu ili reagas. Kelkfoje la sistema nomenklaturo uzata ne unu sed du de la substrato en la titolo.

Ekzemploj de nomoj de iuj enzimoj:

1. Hepato enzimoj: lactato degidrogen aza-glutamato-aza-degidrogen.
2. Plena sistema nomo de la enzimo: lactato + NAD-aza -oksidoredukt.

Konservita kaj bagatela nomojn, kiuj ne aliĝas al la reguloj de nomenklaturo. Ekzemploj estas enzimoj digestivas: Tripsino, chymotrypsin, Pepsino.

La procezo de la sintezo de enzimoj

La funkcioj de enzimoj estas difinita eĉ je la genetika nivelo. Ekde la molekulo estas de kaj granda -. Proteino, kaj ĝia sintezo estas precize la sama kiel la procezoj de transskribo kaj traduko.

Sintezo enzimoj okazas jene. Komence, DNA legi informojn pri la deziratan enzimo formi mRNA. Mesaĝisto RNA ĉifras ĉiuj aminoácidos kiu estas parto de la enzimo. Reguligo de enzimoj ankaŭ povas okazi ĉe la DNA nivelo, se la produkto de la reago katalizita sufiĉe geno transskribo altaj kaj male, se estas bezono en la produkto, ĝi aktivigas la transskribon procezo.

Iam la mRNA estis liberigita en la citoplasmo, la sekvanta stadio - radiodifusión. La ribosomas retículo endoplásmico sintezita primara ĉeno konsistanta el aminoacidoj interligitaj per ligoj peptídicos. Tamen, la proteino molekuloj en la primara strukturo ne povas ankoraŭ fari lian enzimática funkcio.

La enzimo aktiveco dependas de proteino strukturoj. Sama EPS proteino okazas tordante, tiel formante unua duaranga kaj strukturo terciaria. La sintezo de iuj enzimoj haltas ĉe tiu stadio, sed por plibonigi katalizilo aktiveco ofte necesa alligiteco kaj kofaktoro coenzima.

En iuj areoj de la retículo endoplásmico venas fiksita organikaj komponantoj de la enzimo: sukeroj, acidaj nucleicos, grasoj kaj vitaminoj. Iuj enzimoj ne povas labori sen la ĉeesto de la coenzima.

Kofaktoro ludas kernan rolon en la formado de la cuaternario strukturo de la proteino. Kelkaj el la funkcioj de enzimoj estas disponebla nur kiam la proteino havaĵo organizo. Tial ĝi estas tre grava por ilia ĉeesto cuaternario strukturo en kiu konektanta ligon inter multnombraj proteino globuloj estas metalo de ion.

Pluraj formoj de enzimoj

Estas situacioj kiam estas necesa la ĉeesto de pluraj enzimoj kiuj catalizan la saman reagon, sed diferencas de si en iuj aspektoj. Ekzemple, la enzimo povas labori en 20 gradoj, sed 0 gradoj, li ne povos plenumi liajn funkciojn. Kion fari en tia situacio, la viva korpo ĉe malaltaj temperaturoj?

Ĉi tiu problemo estas facile solvita per la ĉeesto de pluraj enzimoj kiuj catalizan la saman reagon, sed en malsamaj laborkondiĉojn. Estas du tipoj de multnombraj formoj de enzimoj:

1. Isoenzymes. Tiaj proteinoj koditaj de malsamaj genoj, estas formitaj de malsamaj aminoacidoj, sed katalizi la saman reagon.
2. Vera multnombraj formoj. Ĉi tiuj proteinoj estas transskribita de la sama geno, sed okazas sur ribosomas modifo péptidos. Je la eligo produktis plurajn formojn de la sama enzimo.

Rezulte, pluraj formoj de la unua tipo estas formita en la genetika nivelo, kiam la dua - sur la post-translational.

signifo enzimoj

La uzo de enzimoj en medicino venas malsupren al la temo de novaj medikamentoj, kiel parto de kiu la substancoj estas jam en la dekstra kvantoj. Sciencistoj ankoraŭ ne trovis manieron por stimuli la sintezon de mankanta enzimoj en la korpo, sed estas nun vaste distribuita drogoj kiu povas kompensi por la tempodaŭro de ilia malavantaĝon.

Diversaj enzimoj en ĉelo por katalizi granda nombro de reagoj kiuj rilatas al la vivtenado de la vivo. Unu el ĉi tiuj reprezentantoj estas enizmov nucleases grupo: endonuclease kaj exonuclease. Ilia laboro estas subteni konstantan nivelon de acidaj nucleicos en ĉelo, forigo de difektita DNA kaj RNA.

Ne forgesu pri la fenomeno de sango coagulación. Kiel efika mezuro de protekto, la procezo estas kontrolita de kelkaj enzimoj. La ĉefa de ili estas thrombin, kiu igas neaktiva proteino fibrinógeno en fibrina aktiva. Lia fadeno kreas ia reto kiu ocluye la ŝipon vundo ejo, tiel malhelpante troa sango perdo.

Enzimoj estas uzataj en vino, fermentan, produktado de multaj laktaĵoj. Por alkoholo de glukozo gisto povas esti uzata, tamen, por sukcesa okazo de ĉi tiu procezo kaj ekstrakti sufiĉe pri ili.

Interesaj faktoj pri kiu vi ne sciis

- Ĉiuj el la korpo enzimoj havas grandegan mason - 5,000 al 1,000,000 Donas. Ĉi tio debeto al la ĉeesto de proteino en la molekulo. Por komparo, la molekula pezo de glukozo - 180 Jes, kaj karbona dioksido - tuta de 44 Jes.

- Ĝis nun, malfermis pli ol 2000 enzimoj kiuj troviĝas en la ĉeloj de diversaj organismoj. Tamen, la plimulto de ĉi tiuj substancoj ankoraŭ ne estas plene komprenita.

- Enzimo aktiveco estas uzata por akiri efika lavi pulvoroj. Ĉi tie, enzimoj plenumi la saman rolon kiel en la korpo: ili rompu organika materio kaj tiu propraĵo helpas batalo punktoj. Oni rekomendas uzi tian detergento al temperaturo de ne pli alta ol 50 gradoj, alie ĝi iros al la desnaturalización procezo.

- Laŭ statistiko, 20% de homoj tutmonde suferas pro la manko de iu ajn el la enzimoj.

- Pri la propraĵoj de enzimoj konataj de longe, sed nur en 1897, homoj rimarkis, ke ne la gisto kaj fragmentojn el siaj ĉeloj povas esti uzata por la fermentado de sukero en alkoholon.